2020年江西师范大学硕士研究生入学考试初试科目
考试大纲
科目代码、名称: |
750生物化学Ⅰ |
适用专业: |
071000生物学 |
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一、考试形式与试卷结构
(一)试卷满分 及 考试时间
本试卷满分为150分,考试时间为180分钟。
(二)答题方式
答题方式为闭卷、笔试。
试卷由试题和答题纸组成;答案必须写在答题纸相应的位置上。
(三)试卷题型结构
名词解释题(概念题):8小题,每小题5分,共40分
填空题:每空1分,共20分
判断题:15小题,每题2分,共30分
问答题:6小题,每小题10分,共60分
二、考查目标(复习要求)
全日制攻读硕士学位研究生入学考试《生物化学Ⅰ》科目考试要求考生较全面系统地掌握生物分子(糖、脂质、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能等方面的基本知识、研究方法、相关技术及其应用。掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化)以及细胞代谢调控。掌握遗传信息传递的物质基础和基本规律,主要包括 DNA 的复制、RNA 的合成、蛋白质的合成及基因表达调控等,并在此基础上能够理解各种生物分子的物质代谢和能量代谢的关系及其意义,能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考查范围或考试内容概要
第一部分 蛋白质化学
了解:氨基酸、肽的分类及肽键的特点。
理解:蛋白质的理化性质、分离纯化和纯度鉴定的方法,并能应用于实践。
掌握:蛋白质的组成、结构、性质、种类,蛋白质的空间结构与功能的关系。
第二部分 酶学
了解:酶的概念、酶的国际分类和命名。
理解:影响酶促反应的因素,酶的分离纯化
掌握:酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法;酶活性的调节、酶的抑制作用和酶作用的机制。
第三部分 维生素与辅酶
了解:水溶性维生素和脂溶性维生素的的结构特点。
熟悉:维生素的概念和分类。
掌握:各种维生素的活性形式、生理功能和缺乏症。
第四部分 核酸化学
了解:核苷酸组成、结构以及核苷酸的性质。
理解:RNA的分类及各类RNA结构特征和生物学功能。
掌握:核酸的组成、结构单位以及核酸的主要理化特性;DNA 的二级结构模型和核酸杂交技术。
第五部分 糖类化学
了解:糖的概念、主要分类、各自的代表及其主要生物学功能。
理解:旋光异构。
掌握:单糖的结构和性质;几种常见的双糖、寡糖和多糖的结构。
第六部分 脂质和生物膜
了解:脂质的分类、代表脂及各自特点和功能。
理解:生物膜的化学组成和结构,“流体镶嵌模型”的要点。
掌握:重要脂肪酸、重要磷脂和胆甾醇的结构和性质。
第七部分 激素
了解:激素的类型和特点。
理解:激素的化学本质和作用机制。
掌握:常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素)。
第八部分 新陈代谢和生物能学
了解:线粒体的结构;高能磷酸化合物的概念和种类;代谢的研究方法
理解:新陈代谢的概念、类型及其特点。
掌握:ATP 的生物学功能;电子传递过程与ATP的生成;呼吸链的组分、呼吸链中传递体
的排列顺序;氧化磷酸化偶联机制。
第九部分 糖代谢
了解:光合作用的概况、光合作用的总过程、光反应过程和暗反应过程,光呼吸和C4途径;乙醛酸循环。
理解:糖的磷酸戊糖途径;糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径。
掌握:糖糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位;酵解、丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环和及其限速酶调控位点;糖原的分解与合成代谢的概念、反应步骤及限速酶。
第十部分 脂类代谢
了解:脂类的消化、吸收与转运;脂肪酸代谢的调节;磷脂和胆固醇的代谢。
理解:脂肪酸的生物合成途径;酮体的生成和利用。
掌握:脂肪酸的活化、脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算。
第十一部分 氨基酸代谢
了解:蛋白质在体内的降解;氨基酸的生物合成;氨基酸的降解。
理解:氨基酸的脱氨基作用。
掌握:尿素循环。
第十二部分 核苷酸的代谢
了解:常见辅酶核苷酸的结构和作用。
理解:核酸和核苷酸的分解代谢;嘧啶核苷酸的生物合成;脱氧核苷酸的生物合成。
掌握:嘌呤核苷酸的生物合成。
第十三部分 物质代谢的调节
了解:酶活性的调节;细胞的结构对代谢途径的分隔控制。
理解:代谢途径的相互联系及物质代谢途径的交叉形成网络。
掌握:Cori循环、葡萄糖-丙氨酸循环。
第十四部分 DNA的复制和修复
了解:真核生物与原核生物DNA复制的异同点。
理解:DNA修复的基本过程。
掌握:DNA的复制的特点和基本过程。
第十五部分 生物信息的传递
了解:内含子的剪接、编辑、再编码及化学修饰;核糖体的结构与功能;蛋白质的运转机制。
理解:原核和真核mRNA 的特征;遗传密码;。
掌握:RNA转录的基本过程;蛋白质生物合成的过程。
第十六部分 基因表达调控
了解:原核基因调控机制的类型与特点;真核基因表达调控的特点。
理解:真核基因转录激活调节。
掌握:乳糖操纵子;色氨酸操纵子。
参考教材或主要参考书
《生物化学教程》,王镜岩、朱圣庚、徐长法编著,高等教育出版社,2008 年
第1版;
四、样卷
一、名词解释(8小题,每小题5 分,共40 分)
1. 呼吸链
2. 蛋白质的等电点
3. 同工酶
4. 增色效应
5. 底物水平磷酸化
6. 半保留复制
7. 别构效应
8. 反馈抑制
二、填空题(每空1分,共20分)
1.蛋白质按其分子形状分为( )和( )两大类。
2.国际酶学委员会将酶分成六大类,依次是( )、( )、( )、( )、( )、( )。
3.核酸的基本结构单位是( ),它们通过( )键相连。
4.维持DNA双螺旋结构稳定的力主要有( )、( )、( )。
5.测定蛋白中二硫键位置的经典方法是( )。
6.血红蛋白具有( ) 级结构,它是由( ) 个亚基组成的,每个亚基中含有一个( ) 辅基。
7.酶的活性中心的两个功能部位为( )和( )。
8.细胞内蛋白质合成的场所是( )。
三、判断题(正确划√,错误划×;每题2分,共30 分)
1.Km值是酶的特征性常数,与酶浓度、温度、pH等条件无关。( )
2.蛋白质的三级结构决定于它的氨基酸顺序。( )
3.脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。( )
4.胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性。( )
5.丙酮酸脱氢酶复合体与α-酮戊二酸脱氢酶复合体有相同的辅因子。( )
6.ATP是能够被生物细胞直接利用的能量形式。( )
7.磷酸戊糖途径为还原性生物合成提供NADH。( )
8.淀粉和糖原的生物合成都需要有“引物”的存在。( )
9.沿糖酵解途径简单逆行即可从丙酮酸等小分子前体物合成葡萄糖。( )
10.维生素E是一种抗氧化剂。( ) .
11.NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链。( )
12.酵解途径是人体内糖、脂肪和氨基酸代谢相联系的途径。( )
13.已发现的DNA聚合酶只能把单体逐个加到引物3′-OH上,而不能引发DNA合成。( )
14.胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸,这种专一性可称为基团专一性。( )
15.原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中的起始tRNA均为fMet-tRNA。( )
四、问答题(6小题,每小题10 分,共60 分)
1.什么是糖酵解?什么是糖异生作用?它们有何生理意义?
2.什么是蛋白质的二级结构?常见的二级结构有哪几种基本类型?
3.简述酶促反应速率的影响因素。
4.什么是生物膜的流动镶嵌模型?请叙述其结构特点。
5.简述糖异生与糖酵解代谢途径有哪些差异。
6.软脂酸完全氧化可以净产生多少个ATP分子?(写明计算依据,否则不得分)
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